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什么是蛋白质的折叠?

发布时间:2022-06-06 20:34:12      浏览:117

既然蛋白质的高级结构直接决定其功能,那么,如果能够深入了解蛋白质的折叠机制,将会大大促进对蛋白质的功能研究,在此基础上还可以对一些未知蛋白质的结构和功能进行合理的预测。如今科学家对蛋白质折叠的一些基本规律已有所了解,但对蛋白质折叠的详细机制的认识还很不完善。

目前为止,已经被确认的蛋白质折叠的基本规律包括: 

(1)一级结构决定高级结构,即一级结构包含了一种蛋白质折叠成最终构象所需要的全部信息,这是美国科学家Anfinsen早在1954年就已得出的结论 

(2)蛋白质的折叠伴随着自由能的降低,ΔG折叠(GN﹣GU)约为-20~-80kJ·mol-1(N表示蛋白质最后的天然构象状态——native state,U表示非折叠状态——unfolded state),这属于热力学有利的反应,但是,两种状态在自由能上的差距并不很大。小的自由能差异是必要的,因为如果差别太大,就意味着折叠后的蛋白质非常稳定,即刚性太强,柔性不足,这反而不利于蛋白质的功能发挥。

(3)蛋白质的折叠是协同和有序的过程。 

(4)驱动蛋白质(特别是球状蛋白质)折叠的主要作用力是疏水键,其他次级键也有作用。就氢键而言,要尽可能让主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键(如α螺旋、β折叠),同时保持大部分能参与形成氢键的R基团处于蛋白质分子表面,与相互作用。 

(5)在细胞内,不同的蛋白质可能具有不同的折叠路径。 

(6)某些蛋白质的折叠还需要蛋白质二硫化物异构酶(protein disulfide isomerase,PDI)和肽酰脯氨酰顺反异构酶(peptidylprolyl cis-trans isomerase,PPI)的帮助。

(7)最终得到的蛋白质构象不是僵硬的,而是具有一定的柔性。

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