既然蛋白质的高级结构直接决定其功能，那么，如果能够深入了解蛋白质的折叠机制，将会大大促进对蛋白质的功能研究，在此基础上还可以对一些未知蛋白质的结构和功能进行合理的预测。如今科学家对蛋白质折叠的一些基本规律已有所了解，但对蛋白质折叠的详细机制的认识还很不完善。
目前为止，已经被确认的蛋白质折叠的基本规律包括：
（1）一级结构决定高级结构，即一级结构包含了一种蛋白质折叠成最终构象所需要的全部信息，这是美国科学家Anfinsen早在1954年就已得出的结论
（2）蛋白质的折叠伴随着自由能的降低，ΔG折叠（GN﹣GU）约为-20~-80kJ·mol-1（N表示蛋白质最后的天然构象状态——native state，U表示非折叠状态——unfolded state），这属于热力学有利的反应，但是，两种状态在自由能上的差距并不很大。小的自由能差异是必要的，因为如果差别太大，就意味着折叠后的蛋白质非常稳定，即刚性太强，柔性不足，这反而不利于蛋白质的功能发挥。
（3）蛋白质的折叠是协同和有序的过程。
（4）驱动蛋白质（特别是球状蛋白质）折叠的主要作用力是疏水键，其他次级键也有作用。就氢键而言，要尽可能让主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键（如α螺旋、β折叠），同时保持大部分能参与形成氢键的R基团处于蛋白质分子表面，与水相互作用。
（5）在细胞内，不同的蛋白质可能具有不同的折叠路径。
（6）某些蛋白质的折叠还需要蛋白质二硫化物异构酶（protein disulfide isomerase，PDI）和肽酰脯氨酰顺反异构酶（peptidylprolyl cis-trans isomerase，PPI）的帮助。
（7）最终得到的蛋白质构象不是僵硬的，而是具有一定的柔性。
