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什么是蛋白质α螺旋二级结构?

发布时间:2022-05-16 20:29:19      浏览:57

α螺旋是一种最常见的二级结构,最先由Linus Pauling 和Robert Corey 于1951年提出。

其主要内容包括: 

(1)肽链主链围绕一个虚拟的轴以螺旋的方式伸展。 

(2)螺旋的形成是自发的,主要由主链上的氢键来稳定。氢键在n位氨基酸残基上的C=O与n+4位残基上的N-H之间形成。被氢键封闭的环共含有13个原子,因此α螺旋也称为3.613螺旋。螺旋的前、后4个氨基酸残基通常不能形成全套螺旋内氢键,这些残基需要与分子或蛋白质内部的其他基团形成氢键后才能稳定下来。 

(3)每隔3.6个残基,螺旋上升一圈。每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100º,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm,二面角(ф,ψ)约为(-57 º,-47 º)。 

(4)α螺旋有左手和右手之分,但在蛋白质分子中发现的α螺旋主要是右手螺旋,左手螺旋很少见。这是因为蛋白质中的氨基酸只有L型,若形成左手螺旋,L型氨基酸的β碳和羰基氧在空间上会发生冲突,其稳定性会降低。 

(5)氨基酸残基的R基团伸展在螺旋的表面,虽不参与螺旋的形成,但其大小、形状和带电状态却能影响到螺旋的形成和稳定性。

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